1. SylabUZ
2. Wydział Nauk Biologicznych
3. semestr zimowy 2016/2017
4. Biologia - doktoranckie
5. Wykład V - Projektowanie białek

Wygeneruj PDF dla tej strony

Wykład V - Projektowanie białek - opis przedmiotu

Cel przedmiotu

Poznanie bioinformatycznych metod badawczych w modelowaniu molekularnym, przewidywaniu struktur białkowych oraz projektowaniu białek o konkretnej funkcji biologicznej. Korzystanie z sekwencyjnych i strukturalnych baz danych (UniProtKB, TREMBL, PDB). Zapoznanie się z mechanizmami przyjmowania i stabilizacji struktur białkowych. Umiejętność właściwego doboru narzędzi do przewidywania struktur białkowych i modelowania. Rozumienie relacji sekwencja aminokwasowa-struktura-funkcja. Obsługa publicznie dostępnych aplikacji teoretycznego przewidywania struktur białkowych (Swiss-Modeller, pakiet SaliLab). Prawidłowe interpretowanie uzyskanych wyników analizy teoretycznej.  Pozyskiwanie pełnej możliwej informacji o parametrach strukturalnych białek, mechanizmach zmienności, relacjach sekwencja-struktura-funkcja-zmienność. Zapoznanie się ze znaczeniem wpływu mutacji na zmiany w strukturze i funkcji białek. Zapoznanie się i umiejętność korzystania z oprogramowania do lokalizacji regionów zmiennych i konserwatywnych w białkach homologicznych (program ConSurf, program Talana). Umiejętność korzystania z oprogramowania do analizy mutacji sprzężonych (program Corm). Umiejętność wyboru właściwej metody do projektowania białka o konkretnych właściwościach i funkcji biologicznej. Umiejętnosć korzystania z programów do wizualizacji i analizy struktur molekularnych (Rasmol, WebLab Viewer, VMD, DSVisualizer17, DS Studio). Właściwy dobór narzędzi (oprogramowania i baz danych) do skutecznej i prawidłowej realizacji projektów badawczych w zakresie modelowania i projektowania białek.Szczegółowe zapoznanie się z praktycznym przeprowadzeniem procedury projektowania białek o zadanej funkcji.

Wymagania wstępne

Zapisz zmiany

Obsługa komputera i internetu. Obsługa ogólnoużytkowych programów przewidzianych w programie przedmiotu "Podstawowe zastosowania komputerów" studiów I stopnia. Zaliczone pozytywnie kursy programu studiów stacjonarnych "Biochemia", "Bioinformatyka", "Budowa białek". Biegła znajomość języka angielskiego (bierna i czynna).

Zakres tematyczny

Przegląd narzędzi i algorytmów do teoretycznego przewidywania struktur białkowych. Teoretyczna analiza porównawcza białek na poziomie sekwencji i struktury przestrzennej. Metody badań podobieństwa sekwencji aminokwasowych. Istotne kryteria analizy porównawczej sekwencji. Biologiczne mechanizmy zmienności mutacyjnej białek. Dopasowywanie sekwencji białkowych przy użyciu kilku niezależnych programów (ClusltalX, Multalin, K-align, T-Coffee, GEISHA2, GEISHA3). Teoretyczna charakterystyka białka na podstawie znanej jego sekwencji aminokwasowej (program Predict7). Przewidywanie procentowego udziału struktur drugorzędowych w cząsteczce białkowej. Szczegółowa analiza zmienności mutacyjnej w rodzinach białek homologicznych (Talana, ConSurf). Identyfikacja i charakterystyka obszarów zmiennych i konserwatywnych. Szczegółowa analiza, identyfikacja i charakterystyka mutacji sprzężonych, występujących w grupach białek spokrewnionych (Corm). Graficzna wizualizacja wynikówna strukturach przestrzennych białek (Rasmol, Rastop, WebLab Viewer, VMD, DSVisualizer17, DS Studio). Konstruowanie in silico białek o wymaganych parametrach strukturalnych i funkcjonalnych.

Metody kształcenia

Wykład z prezentacjami multimedialnymi (PowerPoint) oraz korzystaniem z bioinformatycznych serwisów i baz danych online oraz specjalistycznego oprogramowania bioinformatycznego. Ćwiczenia praktyczne z wykorzystaniem biologicznych baz danych i specjalistycznego oprogramowania bioinformatycznego. Korzystanie z materiału zdalnego nauczania (e-learning)

Efekty uczenia się i metody weryfikacji osiągania efektów uczenia się

Opis efektu	Symbole efektów	Metody weryfikacji	Forma zajęć

Warunki zaliczenia

Wykład - warunkiem zaliczenia jest uzyskanie pozytywnej oceny z końcowego testu egzaminacyjnego

Literatura podstawowa

1.      Baxevanis, A.D, Ouellette, B.F.F. (red.),  Bioinformatyka, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2004.Podobnie postępuj w przypadku kolejnych pozycji bibliograficznych literatury podstawowej wciskając [Enter]. Pamiętaj o kolejności: autor, tytuł, wydawnictwo, miejsce, rok wydania! Przed wciśnięciem [Enter] skasuj ukryty tekst: „Podobnie …”.

2.      Higgins, D, Taylor, W. (ed.), Bioinformatics. Sequence, structure and databanks. Practical approach, Oxford University Press, 2000

3.      Berg, J.M, Tymoczko, J.L. , Stryer, L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2005, wydanie III zmienione

Literatura uzupełniająca

1.      Fasold, H.,  Budowa białek, PWN Warszawa, 1977.

 

Uwagi

Zmodyfikowane przez dr hab. Jacek Leluk, prof. UZ (ostatnia modyfikacja: 24-04-2017 17:01)