1. SylabUZ
2. Wydział Nauk Biologicznych
3. semestr zimowy 2018/2019
4. Biotechnologia - pierwszego stopnia z tyt. licencjata
5. Biochemia 1

Wygeneruj PDF dla tej strony

Biochemia 1 - opis przedmiotu

Cel przedmiotu

Poznanie i zrozumienie chemicznych podstaw budowy i funkcji organizmu.

Wymagania wstępne

Zapisz zmiany

Wiedza z zakresu chemii nieorganicznej i organicznej oraz biofizyki. 

Zakres tematyczny

Wykłady 30h (15 x 2h)

1. Biochemia - wyjaśnienie pojęć i zakresu tematycznego. – 2h
2. Aminokwasy i białka. – 2h
3. Wiązanie peptydowe. Białka – budowa, klasyfikacja, złożoność i różnorodność strukturalna i funkcjonalna. – 2h
4. Parametry charakteryzujące właściwości białek. – 2h
5. Enzymy - podstawy funkcji. Elementy kinetyki reakcji enzymatycznej. – 2h
6. Kwasy nukleinowe - budowa, różnorodność, funkcja, biosynteza. – 2h
7. Kod genetyczny. Biosynteza białek. – 2h
8. Elementy biologii molekularnej. – 2h
9. Cukry - struktura i funkcja w organizmie. – 2h
10. Lipidy – złożoność, klasyfikacja. – 2h
11. Witaminy – charakterystyka i podział witamin. – 2h
12. Roztwory – obliczenia. Przeliczanie stężeń. Wirowanie, wysalanie i dializa. – 2h
13. Techniki chromatograficzne. Elektroforeza. – 2h
14. Podstawy spektrofotometrii. – 2h
15. Proteomika. Korzystanie z podstawowych internetowych baz danych takich jak: NCBI, Expasy itp. – 2h

Laboratorium 45h

1. Zajęcia organizacyjne. Omówienie regulaminu BHP pracowni biochemicznej. 3h
2. Omówienie zasad dotyczących przygotowywania odczynników biochemicznych. Obliczenia biochemiczne. Zasady pracy z pipetami automatycznymi. 3h
3. Analiza jakościowa węglowodanów. Reakcja Molischa z α-naftolem (reakcja ogólna cukrów). Reakcja Biala. Wykrywanie pentoz. Reakcja Seliwanowa z rezorcyną. Wykrywanie ketoz. Badanie właściwości fizycznych i chemicznych skrobi. Reakcja skrobi z jodem. 3h
4.  
5. Analiza ilościowa cukrów. Jodometryczne oznaczanie glukozy. Hydroliza kwasowa skrobi. 3h
6. Wykazanie obecności glicerolu w roztworze wodnym. Wykrywanie cholesterolu w tłuszczach jadalnych – próba Salkowskiego. Wykrywanie nienasyconych kwasów tłuszczowych w tłuszczach jadalnych. Reakcja zmydlania tłuszczów właściwych. Obniżanie napięcia powierzchniowego. Wysalanie mydła. Otrzymywanie mydła nierozpuszczalnego w wodzie. Wydzielanie z mydeł wolnych kwasów tłuszczowych. 3h
7. Analiza ilościowa tłuszczów właściwych. Liczba zmydlania, liczba kwasowa, liczba jodowa, liczba estrowa. 3h
8. Funkcja biologiczna i budowa chemiczna witamin. Postacie aktywne witamin. Utlenianie witaminy C za pomocą żelazicyjanku potasowego. Redukcja 2,6-dwuchlorofenoloindofenolu za pomocą witaminy C. Ilościowe oznaczanie kwasu askorbinowego w niektórych surowcach naturalnych.3h
9. Reakcje charakterystyczne aminokwasów. Reakcja z ninhydryną. Reakcja Sörensena z aldehydem mrówkowym. Reakcje charakterystyczne dla wybranych aminokwasów. Wykrywanie cysteiny i cystyny. Reakcja cystynowa. Wykrywanie metioniny metodą McCarthy - Sullivana. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych. Reakcja ksantoproteinowa. Wykrywanie tyrozyny. Reakcja Millona. Wykrywanie histydyny. Reakcja Pauly’ego. Wykrywanie argininy. Reakcja Sakaguchi’ego. Reakcja Voiseneta. 3h
10. Analiza jakościowa białek. Reakcja biuretowa (Piotrowskiego). Właściwości białek w roztworze. Wysalanie białka jaja kurzego (oddzielanie albumin od globulin). Omówienie zasad pracy z wirówką laboratoryjną. Denaturacja białek. 3h
11. Analiza ilościowa białek. Metoda biuretowa. Analiza spektrofotometryczna. 3h
12. Mechanizm biokatalizy. Centrum aktywne enzymu. Czynniki wpływające na prędkość reakcji enzymatycznej. Inhibitory. Oznaczanie aktywności amylazy śliny metodą Wohlgemut’a.  Wykrywanie katalazy. Oznaczanie aktywności trypsyny. 3h
13. Kwasowa hydroliza kwasów nukleinowych. Izolacja DNA i RNA. Preparacja kwasu deoksyrybonukleinowego z truskawek. Analiza jakościowa kwasów nukleinowych. Wykrywanie pentoz (reakcje Biala i Dischego). Wykrywanie zasad purynowych i pirymidynowych. Wykrywanie kwasu ortofosforowego (V). 3h
14. Analiza jakościowa kwasów nukleinowych. Elektroforeza DNA w żelu agarozowym. 3h
15. Omówienie i podsumowanie wiedzy na temat poznanych metod analitycznych. Zaliczenie ćwiczeń. 3h

Metody kształcenia

WYKŁAD - metoda podająca: wykład informacyjny z wykorzystaniem prezentacji multimedialnych, przykłady rozwiązywania problemów

ĆWICZENIA LABORATORYJNE - metoda podająca: pogadanka na temat stosowanych metod analitycznych, Analiza wyników doświadczeń - metoda praktyczna : laboratoryjna, praca analityczna z wykorzystaniem wybranych metod biochemicznych. 

Efekty uczenia się i metody weryfikacji osiągania efektów uczenia się

Opis efektu	Symbole efektów	Metody weryfikacji	Forma zajęć

Warunki zaliczenia

Wykład: Warunkiem zaliczenia jest uzyskanie pozytywnego wyniku z pisemnego egzaminu. Ćwiczenia laboratoryjne: warunkiem zaliczenia jest uzyskanie pozytywnych ocen ze wszystkich ćwiczeń laboratoryjnych, przewidzianych do realizacji w ramach programu laboratorium,w tymkolokwiów (ocena pozytywna powyżej 50% uzyskanych punktów), samodzielnie przygotowane sprawozdania laboratoryjne i zaliczenie umiejętności praktycznych. Ocena końcowa to średnia arytmetyczna ocen cząstkowych. Wykłady: Egzamin trwający 60 minut . Do zaliczenia na ocenę dostateczną konieczne jest uzyskanie minimum 50% punktów.

Literatura podstawowa

1.      Berg, J.M, Tymoczko, J.L. , Stryer, L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2009, wydanie VI zmienione.

2.      Berg J. M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemia. Krótki kurs. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2013.

Literatura uzupełniająca

1.  P. Kafarski & B. Lejczak, Chemia bioorganiczna, PWN, Warszawa, 1994.

2.  J. Staniec, A. Bojarska Ćwiczenia z biochemii dla studentów biologii, Wydaw. Naukowe AP, Kraków, 2001

3.  L. Kłyszejko-Stefanowicz Ćwiczenia z biochemii, PWN, Warszawa, 2018.

4.  A. Zgirski, R. Gondko  Obliczenia biochemiczne , PWN, Warszawa, 2010

Uwagi

Zmodyfikowane przez dr Andrzej Jurkowski (ostatnia modyfikacja: 18-12-2018 09:06)