1. SylabUZ
2. Wydział Nauk Biologicznych
3. semestr zimowy 2018/2019
4. Biologia / Biologia molekularna - drugiego stopnia z tyt. magistra
5. Enzymologia

Wygeneruj PDF dla tej strony

Enzymologia - opis przedmiotu

Cel przedmiotu

Zdobycie wiedzy na temat klasyfikacji enzymów. Rozumienie mechanizmu działania enzymów, budowy i przeznaczenia ważnych funkcjonalnie obszarów w cząsteczce enzymu. Rozumienie kinetyki enzymatycznej oraz znaczenia parametrów opisujących tę kinetykę. Zapoznanie się z najważniejszymi szlakami metabolicznymi oraz mechanizmami ich kontroli. Rozumienie mechanizmów kontroli aktywności enzymu, jego aktywacji i inhibicji. Zapoznanie się z wpływem różnych typów inhibicji na zmianę parametrów kinetyki enzymatycznej. Zdobycie wiedzy na temat zaplanowania i przeprowadzenia testów enzymatycznych.

Wymagania wstępne

Zapisz zmiany

Podstawowa wiedza na temat budowy białek. Obsługa komputera i Internetu.

Zakres tematyczny

Definicja i ogólna charakterystyka enzymu. Charakterystyka poszczególnych klas enzymów. Rola i mechanizm działania enzymów. Zintegrowany schemat struktury, dynamiki i funkcji enzymu. Rola i sposób współdziałania centrum katalitycznego i kieszeni substratowej. Kody EC enzymów. Podstawy kinetyki enzymatycznej. Analiza odwracalnej i nieodwracalnej reakcji enzymatycznej. Równanie Michaelisa-Menten. Podstawowe parametry opisujące kinetykę enzymu - maksymalna szybkość reakcji enzymatycznej i stała Michaelisa. Identyfikacja enzymów i szlaków metabolicznych. Charakterystyka wybranych enzymów oraz szlaków metabolicznych i ich kontroli. Stany energetyczne podczas reakcji enzymatycznej. Ważniejsze koenzymy i ich prekursory. Wzór Lineweavera-Burka – cel i znaczenie takiego przekształcenia wzoru. Zaplanowanie i przeprowadzenie testu enzymatycznego. Obliczanie parametrów kinetycznych z danych otrzymanych z testu enzymatycznego. Metoda Eadiego-Hofsteego, Hanesa-Woolfa, całkowa. Analiza dokładności i czułości zastosowanych metod. Sens istnienia proenzymów (zymogenów). Aktywacja i kontrola aktywności enzymatycznej. Enzymy allosteryczne. Kinetyka reakcji allosterycznej. Enzymatyczne reakcje kaskadowe. Czynniki wpływające na aktywność enzymu. Charakterystyka działania inhibitorów. Reakcja enzymatyczna z inhibicją kompetycyjną, akompetycyjną, niekompetycyjną, mieszaną, substratową, produktem. Analiza kinetyk hamowania reakcji enzymatycznych.

Metody kształcenia

Wykład z prezentacjami multimedialnymi. Laboratorium - korzystanie z internetowych enzymatycznych baz danych oraz specjalistycznego oprogramowania. Wirtualne testy enzymatyczne. Samodzielne opracowanie zagadnienia związanego z enzymologią.

Efekty uczenia się i metody weryfikacji osiągania efektów uczenia się

Opis efektu	Symbole efektów	Metody weryfikacji	Forma zajęć

Warunki zaliczenia

Wykład – pisemny egzamin złożony z 10 pytań. Na pozytywną ocenę (dostateczny) należy udzielić prawidłowych odpowiedzi przynajmniej na 6 pytań (60%). Zaliczenie laboratorium jest oceniane na podstawie samodzielnego opracowania i przedstawienia następujących zagadnień związanych z enzymologią:
a) charakterystyka wybranych enzymów.
b) identyfikacja wybranych enzymów.
c) przeprowadzenie wirtualnych testów enzymatycznych oraz zaawansowana analiza otrzymanych wyników.

Literatura podstawowa

1. Berg, J.M, Tymoczko, J.L. , Stryer, L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2005, wydanie III zmienione

2. Biochemia Harpera. Ilustrowana, Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell, Wyd. Lek. PZWL, Warszawa 2008, Wyd. 6

Literatura uzupełniająca

1. Reginald H. Garret, Charles M. Grisham, Biochemistry (rozdział 6), Thomson Learning Third Edition, 2005

2. Biochemia. Krótkie wykłady. Wydanie II. David B. Hames, Nigel M. Hooper. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2009

Uwagi

Zmodyfikowane przez dr Katarzyna Dancewicz (ostatnia modyfikacja: 22-06-2018 11:46)