SylabUZ

Wygeneruj PDF dla tej strony

Enzymologia - opis przedmiotu

Informacje ogólne
Nazwa przedmiotu Enzymologia
Kod przedmiotu 13.9-WB-BMD-En-L-S14_pNadGen4GDD5
Wydział Wydział Nauk Biologicznych
Kierunek Biologia / Biologia molekularna
Profil ogólnoakademicki
Rodzaj studiów drugiego stopnia z tyt. magistra
Semestr rozpoczęcia semestr zimowy 2022/2023
Informacje o przedmiocie
Semestr 2
Liczba punktów ECTS do zdobycia 7
Typ przedmiotu obowiązkowy
Język nauczania polski
Sylabus opracował
  • dr hab. inż. Andrzej Kasperski, prof. UZ
Formy zajęć
Forma zajęć Liczba godzin w semestrze (stacjonarne) Liczba godzin w tygodniu (stacjonarne) Liczba godzin w semestrze (niestacjonarne) Liczba godzin w tygodniu (niestacjonarne) Forma zaliczenia
Laboratorium 30 2 - - Zaliczenie na ocenę
Wykład 20 1,33 - - Egzamin

Cel przedmiotu

Rozumienie mechanizmu działania i budowy enzymów. Zdobycie wiedzy na temat klasyfikacji enzymów. Rozumienie kinetyki enzymatycznej oraz znaczenia parametrów opisujących tę kinetykę. Rozumienie mechanizmów kontroli aktywności enzymu, jego aktywacji i inhibicji. Zapoznanie się z wpływem różnych typów inhibicji na zmianę parametrów kinetyki enzymatycznej. Zdobycie wiedzy na temat zaplanowania i przeprowadzenia testów enzymatycznych.

Wymagania wstępne

Podstawowa wiedza na temat budowy białek. Obsługa komputera i Internetu.

Zakres tematyczny

Wykład: Definicja i ogólna charakterystyka enzymów. Charakterystyka poszczególnych klas enzymów. Rola i mechanizm działania enzymów. Zintegrowany schemat struktury, dynamiki i funkcji enzymu. Kody EC enzymów. Analiza odwracalnej i nieodwracalnej reakcji enzymatycznej. Hipotezy stanu pseudorównowagi i stanu pseudoustalonego. Wyprowadzenie równania Michaelisa-Menten. Podstawowe parametry opisujące kinetykę enzymu - maksymalna szybkość reakcji enzymatycznej i stała Michaelisa. Identyfikacja enzymów i szlaków metabolicznych. Charakterystyka wybranych enzymów oraz szlaków metabolicznych i ich kontrola. Stany energetyczne podczas reakcji enzymatycznej. Ważniejsze koenzymy i ich prekursory. Wzór Lineweavera-Burka – cel i znaczenie takiego przekształcenia wzoru. Zaplanowanie i przeprowadzenie testu enzymatycznego. Obliczanie parametrów kinetycznych z danych otrzymanych z testu enzymatycznego. Metoda Eadiego-Hofsteego, Hanesa-Woolfa, całkowa. Analiza dokładności i czułości zastosowanych metod. Sens istnienia proenzymów. Aktywacja i kontrola aktywności enzymatycznej. Dynamika reakcji allosterycznej. Równanie Hilla i przekształcone równanie Hilla. Enzymatyczne reakcje kaskadowe. Czynniki wpływające na aktywność enzymu. Charakterystyka działania inhibitorów. Analiza reakcji enzymatycznych z inhibicją kompetycyjną, akompetycyjną, niekompetycyjną, mieszaną, substratową, produktem. Wpływ temperatury i pH na dynamikę reakcji enzymatycznej. Symulacje wybranych reakcji enzymatycznych.

Laboratorium: Charakterystyka wybranych enzymów. Identyfikacja wybranych enzymów. Wirtualne testy enzymatyczne oraz zaawansowana analiza otrzymanych wyników.

Metody kształcenia

Wykład z prezentacjami multimedialnymi. Laboratorium - korzystanie z internetowych enzymatycznych baz danych oraz specjalistycznego oprogramowania. Wirtualne testy enzymatyczne. Samodzielne opracowanie zagadnienia związanego z enzymologią.

Efekty uczenia się i metody weryfikacji osiągania efektów uczenia się

Opis efektu Symbole efektów Metody weryfikacji Forma zajęć

Warunki zaliczenia

Wykład – pisemny egzamin złożony z 10 pytań. Na pozytywną ocenę (dostateczny) należy udzielić prawidłowych odpowiedzi przynajmniej na 6 pytań (60%). Zaliczenie laboratorium jest oceniane na podstawie samodzielnego opracowania i przedstawienia następujących zagadnień związanych z enzymologią:
a) charakterystyka wybranych enzymów.
b) identyfikacja wybranych enzymów.
c) przeprowadzenie wirtualnych testów enzymatycznych oraz zaawansowana analiza otrzymanych wyników.

Literatura podstawowa

  1. Berg, J.M, Tymoczko J.L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005.

  2. Murray R.K., Granner D.K., Rodwell V.W., Biochemia Harpera. Ilustrowana, Wyd. Lek. PZWL, Warszawa 2008.

Literatura uzupełniająca

  1. Garret R.H., Grisham C.M., Biochemistry, Thomson Learning Third Edition, 2005.

  2. Hames D.B., Hooper N.M., Biochemia. Krótkie wykłady. Wydanie II, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2009.

Uwagi


Zmodyfikowane przez dr hab. inż. Andrzej Kasperski, prof. UZ (ostatnia modyfikacja: 23-04-2022 11:41)