SylabUZ
Nazwa przedmiotu | Enzymologia ogólna |
Kod przedmiotu | 13.9-WB-BTP-EnO-W-S14_pNadGen4Q7SH |
Wydział | Wydział Nauk Biologicznych |
Kierunek | Biotechnologia |
Profil | ogólnoakademicki |
Rodzaj studiów | pierwszego stopnia z tyt. licencjata |
Semestr rozpoczęcia | semestr zimowy 2016/2017 |
Semestr | 4 |
Liczba punktów ECTS do zdobycia | 4 |
Typ przedmiotu | obowiązkowy |
Język nauczania | polski |
Sylabus opracował |
|
Forma zajęć | Liczba godzin w semestrze (stacjonarne) | Liczba godzin w tygodniu (stacjonarne) | Liczba godzin w semestrze (niestacjonarne) | Liczba godzin w tygodniu (niestacjonarne) | Forma zaliczenia |
Wykład | 20 | 1,33 | - | - | Egzamin |
Laboratorium | 30 | 2 | - | - | Zaliczenie na ocenę |
Rozumienie podstaw kinetyki enzymatycznej oraz znaczenia parametrów opisujących tę kinetykę. Zdobycie umiejętności przeanalizowania kinetyki odwracalnej i nieodwracalnej reakcji enzymatycznej. Rozumienie mechanizmu działania i budowy enzymów. Zdobycie wiedzy na temat klasyfikacji enzymów. Zapoznanie się z najważniejszymi szlakami metabolicznymi oraz mechanizmami ich kontroli. Rozumienie mechanizmów kontroli aktywności enzymu, jego aktywacji i inhibicji. Zapoznanie się z typami specyficznej inhibicji. Zapoznanie się z wpływem różnych typów inhibicji na zmianę parametrów kinetyki enzymatycznej. Zdobycie wiedzy na temat zaplanowania i przeprowadzenia testów enzymatycznych.
Podstawowa wiedza na temat budowy białek. Obsługa komputera i Internetu.
Definicja, ogólna charakterystyka i mechanizm działania enzymów. Podstawy kinetyki reakcji enzymatycznej. Analiza odwracalnej i nieodwracalnej reakcji enzymatycznej. Równanie Michaelisa-Menten. Podstawowe parametry opisujące kinetykę enzymu - maksymalna szybkość reakcji enzymatycznej i stała Michaelisa. Wstęp do komputerowych analiz reakcji enzymatycznych. Charakterystyka klas enzymów. Zintegrowany schemat struktury, dynamiki i funkcji enzymu. Kody EC enzymów. Identyfikacja enzymów i szlaków metabolicznych. Charakterystyka wybranych enzymów. Opis podstawowych szlaków metabolicznych i ich kontroli (glikoliza, glukoneogeneza, cykl Krebsa, fosforylacja tlenowa, fotosynteza). Stany energetyczne podczas reakcji enzymatycznej. Ważniejsze koenzymy i ich prekursory. Wzór Lineweavera-Burka - cel i znaczenie takiego przekształcenia wzoru. Etapy obliczania parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznej. Zaplanowanie i przeprowadzenie testu enzymatycznego. Obliczanie parametrów kinetycznych z danych otrzymanych z testu enzymatycznego. Analiza dokładności i czułości metody Lineweavera-Burka, Eadiego-Hofsteego, Hanesa-Woolfa, całkowej. Sens istnienia proenzymów (zymogenów). Aktywacja i kontrola aktywności enzymatycznej. Enzymy allosteryczne. Kinetyka reakcji allosterycznej. Równanie Hilla. Określenie parametrów reakcji allosterycznej. Miary aktywności enzymów. Liczba obrotów enzymu i stała czasowa reakcji enzymatycznej. Enzymatyczne reakcje kaskadowe. Czynniki wpływające na aktywność enzymu. Charakterystyka działania inhibitorów. Analiza kinetyk reakcji enzymatycznych z hamowaniem. Analiza porównawcza reakcji enzymatycznych z inhibicją kompetycyjną, akompetycyjną, niekompetycyjną, mieszaną, substratową, produktem. Wykresy Lineweavera-Burka, Eadiego-Hofsteego, Hanesa-Woolfa, metody całkowej dla inhibicji kompetycyjnej, akompetycyjnej, niekompetycyjnej.
Wykład z prezentacjami multimedialnymi. Laboratorium - korzystanie z internetowych enzymatycznych baz danych oraz specjalistycznego oprogramowania. Wirtualne testy enzymatyczne. Samodzielne opracowanie zagadnienia związanego z enzymologią.
Opis efektu | Symbole efektów | Metody weryfikacji | Forma zajęć |
Wykład – pisemny egzamin złożony z 10 pytań. Na pozytywną ocenę (dostateczny) należy udzielić prawidłowych odpowiedzi przynajmniej na 6 pytań (60%). Zaliczenie laboratorium jest oceniane na podstawie samodzielnego opracowania i przedstawienia zagadnienia związanego z enzymologią (prezentacja 30 minutowa), np. charakterystyka
i identyfikacja wybranych szlaków metabolicznych na podstawie ich enzymów oraz wykazania umiejętności przeprowadzenia wirtualnych testów enzymatycznych.
Berg, J.M, Tymoczko, J.L. , Stryer, L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2005, wydanie III zmienione
Biochemia Harpera. Ilustrowana, Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell, Wyd. Lek. PZWL, Warszawa 2008, Wyd. 6
Reginald H. Garret, Charles M. Grisham, Biochemistry (rozdział 6), Thomson Learning Third Edition, 2005
Biochemia. Krótkie wykłady. Wydanie II. David B. Hames, Nigel M. Hooper. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2009
Zmodyfikowane przez dr hab. inż. Andrzej Kasperski, prof. UZ (ostatnia modyfikacja: 05-09-2016 14:24)