SylabUZ
Nazwa przedmiotu | Bioinformatyka |
Kod przedmiotu | 13.9-WB-BMD-Bioinf-L-S14_pNadGenK87YO |
Wydział | Wydział Nauk Biologicznych |
Kierunek | Biologia / Biologia molekularna |
Profil | ogólnoakademicki |
Rodzaj studiów | drugiego stopnia z tyt. magistra |
Semestr rozpoczęcia | semestr zimowy 2017/2018 |
Semestr | 4 |
Liczba punktów ECTS do zdobycia | 5 |
Typ przedmiotu | obowiązkowy |
Język nauczania | polski |
Sylabus opracował |
|
Forma zajęć | Liczba godzin w semestrze (stacjonarne) | Liczba godzin w tygodniu (stacjonarne) | Liczba godzin w semestrze (niestacjonarne) | Liczba godzin w tygodniu (niestacjonarne) | Forma zaliczenia |
Laboratorium | 30 | 2 | - | - | Zaliczenie na ocenę |
Wykład | 15 | 1 | - | - | Egzamin |
Zdobycie wiedzy na temat początków i rozwoju dziedziny bioinformatyki, Poznanie bioinformatycznych metod badawczych, niestosowanych obecnie oraz stosowanych do dnia dzisiejszego. Zapoznanie się i rozumienie układu strukturalnego budowy biologicznych baz danych. Korzystanie z sekwencyjnych i strukturalnych baz danych (Swiss-Prot, TREMBL, PDB). Zapoznanie się z fundamentalnymi zasadami funkcjonowania aplikacji służących do teoretycznych badań porównawczych sekwencji biologicznych. Rozumienie i umiejętność właściwego doboru narzędzi statystycznych i niestatystycznych w konkretnych badaniach porównawczych. Konstrukcja macierzy stochastycznych opisujących substytucje aminokwasowe w procesie zmienności mutacyjnej oraz diagramu relacji genetycznych między aminokwasami. Korzystanie z publicznie dostępnych usług bioinformatycznych (BLAST, zasoby genomowe). Korzystanie z biologicznych baz literaturowych (PubMed). Obsługa publicznie dostępnych aplikacji bioinformatycznych. Prawidłowe interpretowanie uzyskanych wyników analizy teoretycznej na poziomie molekularnym i mezoskopowym. Pozyskiwanie pełnej możliwej informacji o parametrach strukturalnych białek i kwasów nukleinowych, mechanizmach zmienności, relacjach sekwencja-struktura-funkcja-zmienność. Umiejętność oszacowania istotności podobieństwa porównywanych sekwencji i struktur molekularnych (SSSS). Poznanie różnych sposobów zastosowania modeli Markowa do interpretacji zjawisk i procesów biologicznych na różnych poziomach organizacji. Umiejętność oszacowania prawidłowości takiej interpretacji w konkretnych badaniach. Prawidłowe wzajemne dopasowywanie wielu sekwencji homologicznych. Zapoznanie się i umiejętność korzystania z oprogramowania do analizy zmienności mutacyjnej w homologicznych rodzinach białek (program ConSurf, program Talana). Umiejętność korzystania z oprogramowania do analizy mutacji sprzężonych na poziomie białek (program Corm). Umiejętność wyboru właściwej metody oraz porównania ich wartości poznawczej w konkretnej analizie teoretycznej. Umiejętnosć korzystania z programów do wizualizacji i analizy struktur molekularnych (Rasmol, WebLab Viewer, VMD, DSVisualizer17). Właściwy dobór narzędzi (oprogramowania i baz danych) do skutecznej i prawidłowej realizacji projektów badawczych w zakresie molekularnej analizy teoretycznej układów biologicznych.
Obsługa komputera i internetu. Obsługa ogólnoużytkowych programów przewidzianych w programie przedmiotu "Podstawowe zastosowania komputerów". Zaliczony pozytywnie kurs "Wstęp do bioinformatyki i proteomiki".
Ogólna charakterystyka struktury i organizacji najpopularniejszych baz. Przegląd narzędzi i algorytmów do analizy porównawczej sekwencji biologicznych. Metody statystyczne i niestatystyczne analizy porównawczej. Algorytm semihomologii genetycznej. Metody badań podobieństwa sekwencji biologicznych. Istotne kryteria analizy porównawczej sekwencji. Biologiczne mechanizmy zmienności mutacyjnej na poziomie molekularnym. Markowowska i niemarkowowska interpretacja ewolucyjnego różnicowania się białek. Przegląd metod i algorytmów stosowanych do konstruowania molekularnych drzew filogenetycznych. Dopasowywanie sekwencji białkowych przy użyciu programu ClustalX. Dopasowywanie pary sekwencji oraz wielu sekwencji w oparciu o algorytm semihomologii genetycznej i program GEISHA. Analiza wyników graficznych dot matrix porównywania dwóch sekwencji. Lokalizacja przerw, identyfikacja sekwencji zduplikowanych (zmultiplikowanych). Teoretyczna charakterystyka białka na podstawie znanej jego sekwencji aminokwasowej. Przewidywanie procentowego udziału struktur drugorzędowych w cząsteczce białkowej. Szczegółowa analiza zmienności mutacyjnej w rodzinach białek homologicznych. Identyfikacja i charakterystyka obszarów zmiennych i konserwatywnych. Szczegółowa analiza, identyfikacja i charakterystyka mutacji sprzężonych, występujących w grupach białek spokrewnionych. Graficzna wizualizacja wynikówna strukturach przestrzennych białek.
Wykład z prezentacjami multimedialnymi (PowerPoint) oraz korzystaniem z bioinformatycznych serwisów i baz danych online oraz specjalistycznego oprogramowania bioinformatycznego. Ćwiczenia praktyczne z wykorzystaniem biologicznych baz danych i specjalistycznego oprogramowania bioinformatycznego. Korzystanie z materiału zdalnego nauczania (e-learning)
Opis efektu | Symbole efektów | Metody weryfikacji | Forma zajęć |
Wykład - warunkiem zaliczenia jest uzyskanie pozytywnej oceny z końcowego testu egzaminacyjnego
Laboratorium - warunkiem zaliczenia jest uzyskanie pozytywnych ocen ze wszystkich ćwiczeń laboratoryjnych, przewidzianych do realizacji w ramach programu laboratorium, oraz pozytywne zaliczenie testu końcowego.
1. Baxevanis, A.D, Ouellette, B.F.F. (red.), Bioinformatyka, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2004.Podobnie postępuj w przypadku kolejnych pozycji bibliograficznych literatury podstawowej wciskając [Enter]. Pamiętaj o kolejności: autor, tytuł, wydawnictwo, miejsce, rok wydania! Przed wciśnięciem [Enter] skasuj ukryty tekst: „Podobnie …”.
2. Berg, J.M, Tymoczko, J.L. , Stryer, L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2005, wydanie III zmienione
3. Fasold, H., Budowa białek, PWN Warszawa, 1977
4. Jin Xiong, Podstawy bioinformatyki, Wydawnictwa Uniwersytetu Warszawskiego, 2011
5. Higgs Paul G., Attword Teresa K., Bioinformatyka i ewolucja molekularna, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2008.
Zmodyfikowane przez dr hab. Jacek Leluk, prof. UZ (ostatnia modyfikacja: 24-04-2017 14:26)