Przekazanie wiedzy z zakresu biochemii statycznej i dynamicznej, ze szczególnym uwzględnieniem zmian przebiegu procesów metabolicznych prowadzących do rozwoju choroby oraz identyfikacja swoistych markerów biochemicznych pozwalających określić potencjał zdrowotny lub stan zaawansowania choroby.
Zapoznanie studenta z najnowszymi osiągnięciami naukowymi w biochemii – genomika i epigenetyka, transkryptomika i proteomika oraz wypracowanie umiejętności niezbędnych w prowadzeniu badań naukowych zgodnie z zasadą good clinical practice oraz korzystania z cyfrowych naukowych baz danych.
Wymagania wstępne
Wiedza z zakresu chemii ogólnej i organicznej oraz biologii komórki i tkanek.
Zakres tematyczny
Wykład
Współczesna biochemia - genomika, transkryptomika, proteomika i metabolomika, profile metaboliczne tkanek, biochemia kliniczna w diagnostyce laboratoryjnej.
Budowa i funkcje białek cz. I: konformacja i proces fałdowania, białka HSP/czaperony zaburzenia konformacyjne białek, białka strukturalne kolagen, elastyna, spektryna i dystrofina, zaburzenia struktury kolagenu i dystrofiny.
Budowa i funkcje białek cz. II: białka receptorowe i białka transportowe - receptor insuliny, białka transportujące glukozę̨, ATPazy, hemoglobina, transportery typu ABC.
Budowa i funkcje czaszeczek katalitycznych cz. III: białka katalityczne, kinetyka reakcji enzymatycznych, enzymy w diagnostyce medycznej, enzymy restrykcyjne w inżynierii genetycznej, rybozymy i deoksyrybozymy.
Budowa i funkcje białek cz. IV: białka motoryczne miozyny, dyneiny i kinezyny, metabolizm skurczu mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego i mięśni gładkich.
Budowa i funkcje białek cz. V: immunometabolizm, struktura i synteza przeciwciał.
Metabolizm białek i aminokwasów: synteza aminokwasów, synteza i modyfikacje potranslacyjne białka, katabolizm białka, proteomika i oznaczanie zaburzeń́ białkowych.
Bioenergetyka i metabolizm węglowodanów: rola kinazy zależnej od AMP w regulacji procesów energetycznych, metabolizm glukozy - komórka zdrowa, komórka nowotworowa, komórka niedotleniona.
Metabolizm lipidów i fosforylacja oksydacyjna: synteza i beta oksydacja kwasów tłuszczowych, biogeneza i budowa syntazy ATP, mechanizmy związane z fosforylacją oksydacyjną (stres oksydacyjny, rozprzęganie łańcucha oddechowego).
Działanie hormonów i transdukcja sygnałów: hormony peptydowe, białkowe i pochodne aminokwasowe, hormony steroidowe, cytokiny i czynniki wzrostu, neurohormony i adipokiny.
Związki o wyjątkowych funkcjach biologicznych: cholesterol, glikoproteiny, porfiryny i eikozanoidy.
Struktura i funkcja kwasów nukleinowych: synteza nukleotydów, replikacja DNA, naprawa i rekombinacja DNA, synteza i splicing RNA.
Mechanizmy regulacji ekspresji genów, epigenetyka: miRNA, metylacja DNA, modyfikacje chemiczne histonów, metylotransferazy i ich rola w zaburzeniach metabolicznych.
Metabolizm ksenobiotyków: peroksysomy i funkcje metaboliczne, metabolizm paracetamolu, generacja reaktywnych form tlenu i stres oksydacyjny w komórkach wątroby.
Żywienie, trawienie, wchłanianie: makroelementy (węglowodany, tłuszcze, białka), mikroelementy (witaminy i składniki mineralne), dietoterapia, nutrigenetyka i nutrigenomika.
Seminarium
Projektowanie i prowadzenie badań służących rozwojowi medycyny (Evidence Base Medicine) i personalizacji diagnostyki laboratoryjnej; badania prospektywne i retrospektywne, randomizowane z podwójną ślepą, opisy przypadków i badania eksperymentalne. Korzystanie z naukowych baz danych (PubMed/Medline, Cochrane i in.), rekomendacje towarzystw naukowych. Międzynarodowe standardy etyczne i naukowe dotyczące planowania, prowadzenia, dokumentowania i ogłaszania wyników prowadzonych z udziałem ludzi; Good Clinical Practice.
Zmiany struktury/konformacji neuroprzekaźników i choroby neurodegeneracyjne.
Transportery ABC i lekooporność.
Inhibitory proteaz o potencjalnym zastosowaniu medycznym.
Zaburzenia struktury białek erytrocytarnych, niedokrwistość i eryptoza.
Przeciwciała monoklonalne w diagnostyce i terapii - immunoterapia.
Szlak ubikwityna-proteasom, jako cel strategii terapeutycznych.
Choroby mitochondrialne; postęp w badaniu i leczeniu.
Zaburzenie metabolizmu lipoprotein i dysfunkcja śródbłonka.
Mechanizmy molekularne leżące u podstaw działania neurotrofin.
Funkcje biochemiczne witamin, skutki i objawy kliniczne hipo- i hiperwitaminozy.
Zaliczenie seminarium; prezentacja przygotowanej pracy naukowej
Laboratorium
Regulamin pracy w laboratorium biochemicznym i zasady pracy ze sprzętem diagnostycznym, forma zaliczenia laboratorium (kolokwia wprowadzające, zaliczenie modułów tematycznych, test praktycznych umiejętności), analiza jakościowa i ilościowa w biochemii (miareczkowanie, kolorymetria, fluorescencja, pehametria, analiza immunoenzymatyczna), ocena dokładności wykonywanych pomiarów (czynniki przed- i post-analityczne wpływające na wynik badania), obliczenia biochemiczne.
Analiza jakościowa i ilościowa białek; rozdział elektroforetyczny białek osocza krwi, zmiany stężenia białek w płynach ustrojowych (hiper- i hipoproteinemia); oznaczanie całkowitego stężenia białka i stężenia albumin w surowicy.
Białka transportujące żelazo; oznaczanie stężenia ferrytyny w surowicy krwi i ocena zasobów żelaza w organizmie.
Białka katalityczne; znaczenie pomiaru całkowitej aktywności kinazy kreatynowej CK w diagnostyce medycznej.
Białka katalityczne; podstawowe markery wątrobowe ALT, ASP, ALP, GGTP i ich znaczenie w diagnostyce medycznej.
Katabolizmu aminokwasów; deaminacja, dekarboksylacja, aminokwasy glukogenne, aminokwasy ketogenne. Konsekwencje zdrowotne zaburzenia degradacji aminokwasów (alkaptonuria, fenyloketonuria, albinim, cytrulinemia, hiperlizynemia, tyrozynemia, choroba syropu klonowego, homocystynuria). Cykl mocznikowy, przydatność́ diagnostyczna i oznaczanie mocznika w surowicy. Zaburzenia cyklu mocznikowego (NAGS, CPS1, OTC, ASS, ASL, ARG)
Gospodarka węglowodanowa, regulacja stężenia glukozy we krwi, hiperglikemia i hipoglikemia; oznaczanie stężenia insuliny i glukozy we krwi, wskaźnik insulinooporności HOMA-IR.
Gospodarka wodno-elektrolitowa, przewodnienie, odwodnienie; oznaczanie jonogramu w surowicy krwi (analizator Tanita).
Równowaga anaboliczno-kataboliczna; oznaczanie stężenia kortyzolu i jego znaczenie w diagnostyce medycznej.
Katabolizmu nukleotydów purynowych, zaburzenia metabolizmu nukleotydów, dna moczanowa, oksydaza ksantynowa – źródło reaktywnych form tlenu i uszkodzeń oksydacyjnych. Oznaczanie kwasu moczowego.
Funkcje metaboliczne witaminy D3. Oznaczanie stężenia witaminy D3 w surowicy.
Gospodarka wapniowo-fosforanowa, konsekwencje zdrowotne niedoborów wapnia. Oznaczanie stężenia wapnia w surowicy i analiza gęstości kości (analizator Tanita).
Zaliczenie praktyczne; oznaczenie i interpretacja wybranego przypadku klinicznego.
Metody kształcenia
Wykład - realizowany z wykorzystaniem prezentacji multimedialnych oraz animacji według koncepcji problem base learning; materiały są udostępniane na platformie e-learning Collegium Medicum http://elearning.cm.uz.zgora.pl/
Seminarium - realizowane w formie prezentacji multimedialnych i dyskusji dot. sekwencji zdarzeń metabolicznych prowadzących do rozwoju choroby, prezentacja najnowszych osiągnięć naukowych z zakresu nauk podstawowych publikowanych w czasopismach z dziedziny nauki medyczne i nauki o zdrowiu; materiały są udostępniane na platformie e-learning Collegium Medicum http://elearning.cm.uz.zgora.pl/
Laboratorium - realizowane wg koncepcji problem base learning z wykorzystaniem dostępnej aparatury badawczej i zestawów diagnostycznych. Samodzielne przeprowadzanie doświadczeń i przygotowanie sprawozdań, udział w projektach badawczych; materiały są udostępniane na platformie e-learning Collegium Medicum http://elearning.cm.uz.zgora.pl/
Efekty uczenia się i metody weryfikacji osiągania efektów uczenia się
Opis efektu
Symbole efektów
Metody weryfikacji
Forma zajęć
Warunki zaliczenia
Wykład - egzamin przeprowadzony w formie pisemnej, zawiera pytania zamknięte (test jedno- i wielokrotnej odpowiedzi) i opis przypadku z zestawem pytań. Uzyskanie 60% punktów możliwych do zdobycia jest warunkiem zdania egzaminu. Uzyskane punkty są przeliczane na stopnie wg skali: 94-100% bardzo dobry, 85-93% dobry plus, 76-84% dobry, 68-75% dostateczny plus, 60-67% dostateczny, 0-59% niedostateczny.
Do egzaminu student jest dopuszczany na podstawie zaliczenia seminarium i laboratorium!
Seminarium – praca pisemna na podstawie wybranego artykułu z dziedziny nauki medyczne i nauki o zdrowiu; szczegółowe zasady przygotowania pracy oraz kryteria zaliczenia zamieszczone na platformie e-learning CM.
Laboratorium - warunkiem zaliczenia jest uzyskanie minimum 60% punktów możliwych do zdobycia w trakcie realizacji programu zajęć. Ocenie podlegają: kolokwia sprawdzające wiedzę przed lub po każdym bloku tematycznym oraz test praktycznych umiejętności i przedstawienie wyników doświadczenia w formie protokołu. W przypadku uzyskania poniżej 60% punktów, Student przystępuje do kolokwium całościowego (II termin zaliczenia – sesja poprawkowa). Dopuszczalne są 3 usprawiedliwione nieobecności (20% tematów/spotkań) na zajęciach laboratoryjnych. W przypadku większej liczby nieobecności - brak możliwości realizacji efektów uczenia się - skutkuje brakiem zaliczenia laboratorium i niedopuszczeniem do egzaminu.
Ocena końcowa to średnia arytmetyczna wszystkich form przewidzianych do realizacji przedmiotu. Wyniki średniej arytmetycznej ustala się zgodnie z zasadą: średnia 3,25 stanowi ocenę końcową 3,0; średnia 3,75 stanowi ocenę końcową 3,5; średnia 4,25 stanowi ocenę końcową 4,0; średnia 4,75 stanowi ocenę końcową 4,5.
Student ma prawo złożyć pisemne (drogą e-mail konto UZ) zastrzeżenie dotyczące oceny zaliczenia (cząstkowego, końcowego) lub oceny egzaminu w ciągu 4 godzin od wystawienia oceny tj. przesłania informacji drogą e-mail przez prowadzącego zajęcia. W przypadku wpisania oceny do e-indeksu czas reklamacji wynosi 3 dni.
Literatura podstawowa
1. Murray RK, Granner DK, Rodwell VW. (red. naukowe tłumaczenia Kokot F i wsp.) Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. Lekarskie PZWL Warszawa 2018 (także wcześniejsze wydania).
2. Dembińska-Kieć A, Naskalski JW. (red.). Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej; podręcznik dla studentów medycyny. Wyd. Elsevier Urban & Partner Wrocław 2017 (także wcześniejsze wydania).
3. Baynes JW. Dominiczak MH. Medical Biochemistry Elsevier 2019 https://syazilimustofa.files.wordpress.com/2020/04/medical-biochemistry-5e.pdf
Literatura uzupełniająca
1. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemia. Wyd. Naukowe PWN, Warszawa 2019 (także wcześniejsze wydania).
2. Czasopisma i e-booki dostępne w Bibliotece Uniwersyteckiej UZ, cyfrowe bazy danych nauki medyczne i nauki o zdrowiu; http://www.bu.uz.zgora.pl/
3. Artykuły i raporty naukowe dostępne w PubMed/Medline https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/ i Cochrane Library https://www.cochranelibrary.com/
Uwagi
Student ma prawo złożyć pisemne zastrzeżenie (drogą e-mail konto UZ) dotyczące oceny zaliczenia (cząstkowego, końcowego) lub oceny egzaminu w ciągu 4 godzin od wystawienia oceny tj. przesłania informacji drogą e-mail przez prowadzącego zajęcia. W przypadku wpisania oceny do e-indeksu czas zastrzeżenia/reklamacji wynosi 3 dni.
Zajęcia prowadzą:
Prof. dr hab. Agnieszka Zembroń-Łacny
Dr n. med. Anna Tylutka
Dr Barbara Morawin
Dr Edyta Wawrzyniak-Gramacka
Lek. Eryk Wacka
Dr n. med. Marzena Gutowicz
Zmodyfikowane przez dr hab. n. med. Magdalena Gibas-Dorna, prof. UZ (ostatnia modyfikacja: 05-10-2023 19:47)
Ta strona używa ciasteczek (cookies), dzięki którym nasz serwis może działać lepiej. Korzystając z niniejszej strony, wyrażasz zgodę na ich używanie. Dowiedz się więcej.
